Metodologia
Resultados e Discussão
Conclusões

 

A literatura atual aponta que o aumento da síntese do colágeno pode melhorar a elasticidade da pele. Assim, este estudo objetiva correlacionar a síntese de colágeno com a elasticidade, utilizando-se as técnicas in vivo de espectroscopia de fluorescência e cutometria.

A biossíntese do colágeno se inicia no retículo endoplasmático rugoso, com a síntese das cadeias polipeptídicas. Uma vez que os polipeptídios passam pelo retículo endoplasmático rugoso dos fibroblastos que os sintetizaram, os resíduos de prolina e lisina são hidroxilados e glicolisados, seguindo-se a conformação dos polipeptídios na forma de tripla hélice, originando a molécula do procolágeno. Estas moléculas passam então pelo aparelho de Golgi, onde são empacotadas em grânulos secretórios e secretadas para o espaço extracelular no tecido conectivo. Assim que é excretado, o procolágeno, por causa da ação de enzimas extracelulares, sofre a clivagem dos domínios não helicoidais C e N-terminais, resultando na molécula do colágeno. As moléculas de colágeno espontaneamente se organizam em fibrilas. Finalmente, após a ação da enzima extracelular lisil-oxidase, as fibrilas espontaneamente formam as ligações cruzadas.1

As ligações cruzadas intermoleculares são essenciais para prover estabilidade mecânica às estruturas formadas com colágeno, sendo que sua configuração é afetada pelo tipo de tecido em que estiver presente, modificando-se conforme a funcionalidade específica do tecido em que se localizar.

A principal estrutura presente na pele é a ligação cruzada estável histidino-hidroxilisinonor- leucina (HHL), derivada da ligação entre os grupos alisina, hidroxilisina e histidina do colágeno tipo I (o mais abundante na pele, com massa molecular de aproximadamente 285 kD, diâmetro 14 Å e comprimento de 3000 Å).2

Entre as substâncias endógenas da pele que fluorescem após excitação (fluoróforos) estão: o NADH, o colágeno, a elastina, os aminoácidos aromáticos (triptofano e tirosina), as porfirinas e a FAD, cujos espectros já foram caracterizados in vitro.2

Na pele é possível encontrar dois picos máximos de excitação, um em 295nm, originado do estrato córneo e da epiderme viável, e atribuído à cadeia lateral aromática do aminoácido triptofano presente nas estruturas proteicas, e outro em 340nm, originado da derme e atribuído às ligações cruzadas de colágeno tipo I,3 que apresentam fluorescência devido aos resíduos do aminoácido histidina.

Segundo estudos anteriormente publicados,2 a concentração de HHL aumenta com o envelhecimento intrínseco, resultando, em última instância, na redução da elasticidade da pele devido ao aumento no número de ligações cruzadas (enrijecimento estrutural). Dessa forma, a intensidade do sinal no espectro de excitação a 340 nmdiminui.

Já a intensidade do sinal do triptofano no espectro de excitação a 295nm está fortemente relacionada à proliferação celular. Conforme a pele envelhece intrinsecamente, a proliferação epidérmica decresce, diminuindo a intensidade do sinal a 295nm no espectro de excitação.4

Observam-se, na pele não exposta ao envelhecimento extrínseco (como o fotoenvelhecimento), alterações da ordem de 10 a 20% nos sinais do triptofano e do colágeno a cada dez anos de envelhecimento intrínseco.5

Considerando o curto intervalo de tempo do estudo e estando as áreas da pele avaliadas protegidas da ação da radiação ultravioleta, causadora do fotoenvelhecimento, pode-se considerar a intensidade do sinal do triptofano como uma referência interna, praticamente constante durante o período do estudo. Dessa forma, qualquer modificação na taxa de síntese de colágeno pode ser acompanhada por meio da razão entre as intensidades em 340nm (ligação cruzada de colágeno) e 295nm