Diferentes Semelhanças: Proteínas Animais e Vegetais
publicado em 06/06/2023
Gabriel Mares
Mares Castellani Consultoria, São Paulo SP, Brasil
O mercado cosmético lança mão de uma grande variedade de substâncias e moléculas, tanto naturais quanto sintéticas. Entre as substâncias naturais, as proteínas são amplamente empregadas por suas características estruturais, metabólicas e de apelos. Uma discussão muito comum quando falamos de proteínas é referente à sua origem. Este trabalho tem como proposta fazer parte dessa discussão comparando a composição de proteínas e hidrolisados proteicos de origem animal com proteínas e hidrolisados proteicos de origem vegetal.
The cosmetic market makes use of a wide variety of substances and molecules, both natural and synthetic. Among the natural, proteins are widely used for their structural, metabolic and claim characteristics. A very common discussion when we talk about proteins refers to their origin. This work aims to be part of this discussion by comparing the composition of proteins and protein hydrolysates of animal origin versus proteins and protein hydrolysates of vegetable origin.
El mercado cosmético hace uso de una amplia variedad de sustancias y moléculas, tanto naturales como sintéticas. Entre las proteínas naturales son muy utilizadas por sus características estructurales, metabólicas y de atractivo. Una discusión muy común cuando hablamos de proteínas se refiere a su origen. Este trabajo pretende ser parte de esta discusión comparando la composición de proteínas e hidrolizados de proteínas de origen animal versus proteínas e hidrolizados de proteínas de origen vegetal.
Composições de Proteínas Animais e Vegetais
As proteínas são moléculas estruturalmente complexas e funcionalmente sofisticadas. São polímeros de aminoácidos ligados por ligações peptídicas (formalmente denominadas ligações amida). A localização de cada aminoácido na cadeia de aminoácidos permite que ocorram constrições de mobilidade rotacional da cadeia central e interações não covalentes específicas e covalentes (no caso da cisteína) com grupos laterais, determinando sua forma tridimensional, bem como sua atividade biológica.
O microambiente químico também afeta a estrutura tridimensional da cadeia polipeptídica. Os aminoácidos têm enorme gama de possibilidades de realizar interações covalentes e não covalentes, sendo de funda mental importância para a aquisição da estrutura espacial as interações não covalentes, incluindo ligações de hidrogênio, ligações iônicas e interações hidrofóbicas (Figura 1).1
Embora todas as biomoléculas (carboidratos, lipídeos, proteínas, nucleotídeos) exerçam funções importantes para a atividade biológica, as proteínas sem dúvida são as biomoléculas mais relacionadas com a execução de tarefas que mantêm as células e os tecidos viáveis. As proteínas realizam muitas ações, como: transformações (enzimas); manutenção de arcabouços (manutenção e modulação da estrutura de células e tecidos, constituída principal mente de proteínas fibrosas); mobilidade (transporte de moléculas, cargas); controle (de hormônios, citocinas e sinalizadores intracelulares); e defesa (proteção da molécula contra agentes físicos, químicos e biológicos).1
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1. D Voet, JG Voet. Biochemistry. 3ª ed, John Wiley & Sons, 2004
2. G Secchi. Role of protein in cosmetics. Clinics in Dermatology 26(4):321–325, 2008
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4. A Tiessen. Plant proteins are smaller because they are encoded by fewer exons than animal proteins. Genomics Proteomics Bioinfor matics 14:357–370, 2016
5. SHM Gorissen, JJR Crombag, JMG Senden, WA Huub Waterval, J Bierau, LB Verdijk, LJC van Loon. Protein content and amino acid composition of commercially available plant-based protein isolates. Amino Acids 50:1685–1695, G Secchi. Role of protein in cosmetics. Clinics in Dermatology 26:321–325, 2008
6. C. Dennison, RM Gous. Hydrolysis conditions for the analysis for sulfur amino acids in feedstuffs. S Afr J Anim Sci 14(2), 1984
7. T Soga T, DN Heiger. Amino acid analysis by capillary electropho resis electrospray ionization mass spectrometry. Anal Chem 72(6):1236–1241, 2000
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